近期，研究人员揭示了通过协调tRNA氨基酰化和核糖体延伸来控制蛋白质翻译的复杂机制。这篇题为“tRNA shape is an identity element for an archaeal pyrrolysyl-tRNA synthetase from the human gut”的研究对驱动蛋白质合成的基本过程提供了前所未有的见解。

图源：tRNA shape is an identity element for an archaeal pyrrolysyl-tRNA synthetase

from the human gut, doi.org/10.1093/nar/gkad1188

本研究讨论了tRNA氨基酰化和核糖体延伸对蛋白质翻译的协调作用，强调了tRNA身份元件在促进tRNA与其同源氨基酰tRNA合成酶(aaRS)之间相互作用中的关键作用。具体来说，这项研究的重点是tRNA:aaRS对负责结合第22个氨基酸，pyrlysine (tRNAPyl:PylRS)。

咯赖氨酸- tRNA合成酶(PylRSs)是在某些古细菌和细菌基因组中天然编码的酶，能够使tRNAPyl与吡咯赖氨酸酰化。这些酶具有一个大的氨基酸结合袋，对tRNA反密码子的识别有限，这在200多种非规范氨基酸的结合中起着重要作用。PylRS酶根据其基因组结构可分为三类。两类同时具有n 端和c 端结构域，而第三类(ΔpylSn)缺少n 端结构域。本研究的重点是研究来自Candidatus Methanomethylophilus alvus的ΔpylSn tRNAPyl的tRNA同源性，阐明其与同源PylRS (MaPylRS)观察到的正交性的驱动因素。

通过氨基酰化和翻译分析，研究人员确定了ΔpylSn tRNAPyl中对MaPylRS活性至关重要的五个关键元素。值得注意的是，8位碱基的缺失和G28:U42位G-U摆动对的缺失影响了tRNA的高分辨率结构。此外，分子动力学模拟还揭示了G-C碱基对在G3:C70和G5:C68位置赋予的刚性。

总的来说，本研究揭示了tRNA与PylRS酶之间复杂的分子相互作用，为pyrlysine结合的机制提供了有价值的见解，并强调了tRNA身份元件在蛋白质翻译中的重要性。

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